Der Spezifizitéit vun der Aktivitéit: Zorte an Fonctiounen vun Aktioun

D'Wuert "Aktivitéit" huet Latäin Wuerzelen. Iwwersat et heescht "leaven". D'Englesch benotzt de Begrëff "Aktivitéit", aus dem griichesche Wuert ofgeleet déi selwecht Saach Bedeitung. Enzymen of spezialiséiert Proteinen genannt. Si sinn an der Zellen gemaach an hunn d'Fähegkeet Laf vun biochemical Prozesser ze Boost. An anere Wierder, Akt se als biologesch catalysts. Betruecht weider dass eng Spezifizitéit vun Enzymen of duerstellt. также будут описаны в статье. Zorte vu Spezifizitéit wäert och am Artikel beschriwwe ginn.

allgemeng Charakteristiken

Der Sortie vun der Katalysator Aktivitéit vun e puer Enzymen of ass vun der Präsenz vun enger Rei vun awer vun Net-Protein Natur verursaacht. Si genannt cofactors. Si sinn ënnerdeelt an zwou Gruppen: Metal Protonen, an eng Rei vun inorganic Substanze wéi och coenzymes (Bio awer).

Aktivitéit Mechanismus

Duerch hir chemesch Natur sinn, Enzymen of engem Grupp vu Proteinen. Mä am Géigesaz zu der Pai, enthalen d'Elementer an der Fro aktiv Site. Et ass eng eenzegaarteg Formatioun vun funktionell Gruppe vu Aminosaier Reschter. Si strikt am Raum konzentréiert wéinst dem Secteur oder quaternary Struktur vun der Aktivitéit. Am aktiv Site vun de Katalysator an Realitéiten Fräisetzung Siten. Last - ass wat wéinst der Spezifizitéit vun Enzymen of ass. De Realitéiten ass d'Substanz déi op d'FAQ Akten. Virdrun war et geduecht, datt hir Interaktioun ass op engem "gespaarten a Schlëssel" duerchgefouert. An anere Wierder, muss de aktiv Site enk de Realitéiten Match. Moment vun enger anerer Hypothes dominéiert. Et ass geduecht, datt am Ufank do keng genau Match ass, mä et schéngt am Laf vun der Interaktioun vun Substanzen. Déi zweet - e Katalysator - e Site Impakt der Spezifizitéit vun Aktiounen. An anere Wierder, definéiert et der Natur vun der scho Reaktioun.

Struktur

All Enzymen of sinn agedeelt derbäi kommen an zwee-Komponent. Der fréierer hunn eng Struktur ähnlech zu der Struktur vun einfache Proteinen. Si enthalen nëmmen de Aminosaier Saieren. Zweeter Grupp - proteid - ëmfaasst Protein an Net-Protein Deel. Last Akten coenzyme éischt - apoenzyme. Last bestëmmt de Realitéiten Spezifizitéit vun der Aktivitéit. Dat ass, stécht se d'Funktioun vun der Realitéiten Rubrik am aktiv Site. Coenzyme bzw., déngt als Katalysator Regioun. Et handelt der Spezifizitéit vun Aktiounen. Wéi kann als coenzymes Vitaminnen, Metaller Akt, an aner niddereg molekulare Gewiicht awer.

catalysis

Optriede vun all chemesch Reaktioun wéinst der Kollisioun vun Molekülle proposéiert Substanzen. Hir Bewegung am System ass vun der Präsenz vun Potential fräi Energie alles. Chemesche Reaktioune musst Molekülle der Transitioun Staat huet. An anere Wierder, sollen se genuch Muecht hunn eng Energie Barrière fir laanschtgoungen. Et stellt de Minimum Quantitéit vun Energie all Molekülle ofbaubar zu versprach. All catalysts, Enzymen of dorënner, kënnen d'Energie Barrière reduzéieren. Dëst dréit zu der scho Fortschrëtter vun der Reaktioun.

An wat schéngt Spezifizitéit vun Enzymen of?

Dës Fäegkeet ass an der Beschleunegung vun nëmmen e spezifesche Reaktioun spigelt. Enzymen of kann een an der selwechter Realitéiten Afloss. Allerdéngs ginn all vun hinnen nëmmen d'spezifesch Reaktioun Boost. D'Reaktioun Spezifizitéit vun der Aktivitéit kann am pyruvate dehydrogenase komplex gesi ginn. Et enthält Proteinen, déi PVC Auswierkungen. Den Haaptgrond sinn: pyruvate dehydrogenase, pyruvate decarboxylase, acetyl. D'Reaktioun selwer ass bis den oxidative decarboxylation vun STC bezeechent. De Produit Akten als seng acetic sauerem aktiv.

Klassifikatioun

Dësen Zorte vu spezifesche Enzymen of:

1. Stereochemistry. Et ass an der Fähegkeet vun enger Substanz ausgedréckt ee vun de méiglech stereoisomers vun de Realitéiten ze betreffen. Zum Beispill, ass et vun handele op fumaratgidrotaza fumarate erwisen. Mä et geet et net der Well-isomer - maleic sauerem.
2. Absolut. этого типа выражается в способности вещества влиять только на конкретный субстрат. Der Spezifizitéit vun der Aktivitéit vun dësem Typ ass an der Fähegkeet vun enger Substanz ausgedréckt nëmmen eng spezifesch Realitéiten ze betreffen. Zum Beispill, reagéiert sucrase nëmmen mat sucrose, arginase - arginine an sou op.
3. Relativ. в этом случае выражена в способности вещества влиять на группу субстратов, имеющих связь одинакового типа. Der Spezifizitéit vun der Aktivitéit am dësem Fall ass an der Fähegkeet vun enger Substanz ausgedréckt eng Grupp dat heescht de Législateur eng Emissioun vun der selwechter Zort un Afloss mussen. Zum Beispill, reagéiert Alpha-Amylas mat Glucogène an starch. Si hunn eng Verbindung glycoside Typ. Trypsin, pepsin, Afloss chymotrypsin vill Proteinen peptide Grupp.

Temperatur

в определенных условиях. Enzymen of sinn spezifesch a bestëmmte Konditiounen. Fir déi meescht vun hinnen als déi bescht huelen d'Temperatur vun + 35 ... + 45 Grad. Wann der Substanz an Begrëffer vun ënneschten Taux Placement, gëtt hir Aktivitéit erofgoen. Dësen Zoustand ass als Reversibelen inactivation Éieren. Wann hir Temperatur während Fähegkeet restauréiert. Et gëtt gesot, datt, wann ënner Konditiounen gesat, wou net de uewen Wäerter och geschéien inactivation ass. an dësem Fall awer, ass et irreversibel sinn, wéi vun Ofbau der Temperatur restauréiert ass. Dat ass wéinst der denaturation vun der Protein.

Effet vun pH

Der Aciditéit vun der Vitesse vun der Protein hänkt. Anere Wierder, Afloss de pH der Aktivitéit an Spezifizitéit vun der aktiver Site vun der Aktivitéit. Optimum Aciditéit Index fir all Substanz engem. am meeschte Fäll awer, ass et 4-7. Zum Beispill, fir en Alpha-Amylas vun Spaut optimaalt Aciditéit ass 6,8. Mëttlerweil ginn et eng Rei vun Ausnahmen. D'optimaalt Aciditéit pepsin, zum Beispill, 1.5-2.0, chymotrypsin an trypsin - 8-9.

Konzentratioun

Der méi Aktivitéit ass presentéieren, déi méi héich d' Reaktioun Tarif. Eng ähnlech Conclusioun kënnt mat Respekt un d'Realitéiten Konzentratioun opgesat ginn. Allerdéngs Réimech fir all Substanz engem saturating der Zil- Inhalt alles. Wann se all déi aktiv Siten sinn déi bestehend Realitéiten besat. будет максимальной, вне зависимости от последующего добавления мишеней. Also d'Spezifizitéit vun der Aktivitéit ass e Maximum, onofhängeg vun der Kierzunge Zousätzlech vun der Ziler.

Substanz-reegler

Si kënnen an inhibitors an activators ënnerdeelt ginn. Souwuel vun dëse Kategorien ginn ënnerdeelt an nonspecific a spezifesch. Fir dësen Typ och avtivatoram zhelchnokislye Salzer (fir lipase podzheluzhochnoy drüs), Chlor Protonen (Alpha-Amylas), Salz- sauerem (fir pepsin). Nonspecific activators sinn Magnesium Protonen datt kinases an phosphatases Afloss, a spezifesch inhibitors - Opluedstatioun peptides proenzymes. Der Pai -mann Formen vun Substanzen. Si sinn duerch Rëss vun Opluedstatioun peptides ageschalt. Se sëlwecht fir bestëmmte Zorte vun all eenzelne proenzyme. Zum Beispill, an engem -mann Form vun trypsin a Form vun trypsinogen produzéiert. Seng aktiven Zentrum ass Opluedstatioun hexapeptide zougemaach, deen eng spezifesch inhibitor ass. D'Aktivéierung Prozess ass seng Rëss. Déi aktiv Site vun trypsin als Konsequenz vun dësem, gëtt et oppen. Nonspecific inhibitors sinn Salzer vun schwéieren Metaller. Zum Beispill, Koffer sulfate. Si féieren denaturation vun awer.

inhibition

Et ka kompetitiv ginn. Dëse Phänomen ass am Optriede vun strukturell Ähnlechkeet tëscht der inhibitor an d'Realitéiten ausgedréckt. Si engagéieren an engem Kampf fir de Link op de Site aktiv. Wann der inhibitor Inhalt ass méi héich wéi d'Realitéiten kopleksferment inhibitor gemaach ass. Beim Bäisetze der Substanz Verhältnis änneren Zil. Als Resultat, wäert de inhibitor ersat. Zum Beispill, fir de succinate dehydrogenase Akten als Realitéiten succinate. Inhibitors sinn oxaloacetate oder malonate. Kompetitiv Produite sinn als der Reaktioun op Afloss. Oft, sinn se ze Législateur ähnlech. Zum Beispill, fir Zocker 6-phosphate Produit ass Zocker. De Realitéiten gëtt déi selwecht Zocker-6 phosphate ginn. Noncompetitive inhibition ass net tëscht dem Substanzen ze strukturell Ähnlechkeet geduecht. Inhibitor an Realitéiten kann un der Aktivitéit gläichzäiteg festleeën. Also et ass sech d'Équipe vun enger neier Massa. Si ass kompleksferment-Realitéiten inhibitor. Während der Interaktioun vun der aktiven Zentrum ass gespaart. Dat ass wéinst der mat de Katalysator Site inhibitor vun der aktiver Site bindend. E Beispill ass de cytochrome oxidase. Fir dës Aktivitéit déngt als Realitéiten Sauerstoff. Cytochrome oxidase inhibitors sinn Salzer vun hydrocyanic sauerem.

allosteric Regulatioun

An e puer Fäll, ausser der aktiv Zentrum, deen der Spezifizitéit vun der Aktivitéit bestëmmt, ass do enger anerer Link. De Volet Akten als allosteric et. Wann déi selwecht Numm mat et eng activator vun der Aktivitéit geet d'Effikacitéit assoziéiert ass. Wann an Äntwert op d'allosteric inhibitor Zentrum Prënzenhochzäit, d'aktiv Substanz, respektiv, Verloschter. Zum Beispill, adenylate cyclase an guanylate cyclase rappeléiert eng Aktivitéit mat allosteric Regulatioun Typ.